L'evoluzione delle proteine ​​(con esempi)

L'evoluzione delle proteine ​​(con esempi)!

L'evoluzione è un processo di cambiamento. A livello molecolare, questo processo comporta l'inserimento, la cancellazione o la sostituzione di nucleotidi nel DNA. Se il DNA codifica un polipeptide, questi eventi possono causare un cambiamento nella sequenza di amminoacidi.

Nel corso del tempo, tali cambiamenti possono accumularsi, portando a una molecola che assomiglia poco al suo antenato. Il confronto delle composizioni di aminoacidi delle proteine ​​negli organismi attuali ci consente di assumere gli eventi molecolari che si sono verificati nel passato.

Il numero di modificazioni degli amminoacidi nelle linee di discesa può essere utilizzato come misura del tempo dalla divergenza delle due specie da un antenato comune. In linea di principio, le molecole proteiche incorporano una registrazione della loro storia evolutiva. Pertanto, le proteine ​​possono essere considerate come "impronte digitali chimiche" della storia evolutiva, perché portano sequenze di amminoacidi che sono cambiate a seguito di cambiamenti genetici.

L'evoluzione delle proteine:

Le proteine ​​offrono un campo preferibile per lo studio evolutivo rispetto ad altre macromolecole come gli acidi nucleici perché le proteine ​​sono più eterogenee sia strutturalmente che funzionalmente e sono facili da isolare per l'analisi. Recentemente un numero di proteine ​​è stato caratterizzato dal metodo di analisi di sequenza.

La procedura comune per stabilire la sequenza di amminoacidi del polipeptide richiede, in primo luogo, la rottura della proteina in piccoli frammenti di peptidi con enzimi, e quindi determinare la sequenza di amminoacidi in ciascun peptide separato mediante cromatografia. La sequenza di amminoacidi in ciascun peptide viene accertata di solito con l'aiuto di un apparato noto come sequenza proteica o sequinator.

Il confronto delle sequenze (ora disponibile da diversi gruppi biologici che vanno dai microrganismi ai mammiferi) consente lo studio dell'interrelazione tra struttura e funzione e di dedurre come si sono evolute le proteine.

Le leggi dell'evoluzione delle proteine ​​governanti sono simili a quelle per le caratteristiche ereditarie, e l'interdipendenza di diversi organismi indica la loro discendenza da un antenato comune. In generale, sono state rilevate le seguenti caratteristiche:

1. I protoins identici non si trovano tra le diverse specie viventi. Ma le proteine ​​omologhe con alcune somiglianze si verificano in diversi organismi.

2. Diverse posizioni nella sequenza di amminoacidi variano rispetto al numero di sostituzioni di amminoacidi che possono verificarsi senza compromettere la funzione della catena polipeptidica. Pertanto, alcune proteine ​​consentono una maggiore sostituzione rispetto ad altre.

3. A causa della struttura tridimensionale della proteina strettamente confezionata, un cambiamento subito da un amminoacido situato internamente rischia di influenzare i residui nelle posizioni vicine. Tali cambiamenti evolutivi si verificano quindi a coppie.

4. Strutture simili sono esibite da enzimi che svolgono funzioni simili.

Esempi di evoluzione proteica:

1. Insulina:

La prima proteina ad essere sequenziata era l'insulina che è composta da soli 51 aminoacidi. (Sanger and Thompson 1953). Il confronto della sequenza aminoacidica dell'insulina in una varietà di mammiferi ha mostrato che, ad eccezione di un tratto di tre aminoacidi, la proteina è identica in ciascuna delle specie.

2. Emoglobina:

In confronto tra l'emoglobina dei vertebrati, E. Zuckerkandl (1965), ha calcolato una media di 22 differenze tra le catene di emoglobina umana (a e P) e l'emoglobina simile di cavallo, maiale, bestiame e coniglio. Si è quindi concluso che l'emoglobina umana si è allontanata da quella degli animali di circa un cambiamento di amminoacido per 7 milioni di anni.

Evoluzione della teoria della proteina naturale:

L'evoluzione delle proteine ​​è stata studiata anche in alcune altre proteine ​​come il citocromo, la mioglobina, l'a-globina, l'anidrasi carbonica, l'istone, ecc. Le analisi della sequenza aminoacidica dei polipeptidi suggeriscono che alcuni cambiamenti evolutivi possono essere casuali. Ciò ha portato alla formulazione della teoria della neutralità dell'evoluzione proteica di Kimura (1968).

Questa teoria, chiamata anche teoria dell'evoluzione non darwiniana, presuppone che per ogni gene, una grande proporzione di tutti i mutanti possibili sia dannosa per i loro portatori; questi mutanti vengono eliminati o mantenuti a frequenze molto basse per selezione naturale. Tuttavia, si presume che una grande frazione di mutazioni sia adattativamente equivalente, cioè il tasso di evoluzione è uguale al tasso di mutazione.