Proteine: note utili sulla struttura delle proteine
Leggi questo articolo per ottenere informazioni sulla struttura delle proteine! Ulteriori informazioni sulla lana a-cheratina, sul citocromo c, sull'emoglobina, sull'immunoglobina G, sulla bisolfosfato di ribosio carbossilasi e così via
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(1) Lana a-Keratina:
(i) È una proteina fibrosa costituita da α-elica; Struttura a tripla elica in lamiera piegata e formata a pieghe P
(ii) La struttura secondaria della lana α-cheratina è l'elica della mano destra.
(iii) Tre tali α-eliche formano una bobina mancina chiamata protofibril che è stabilizzata da legami disolfuro di legami incrociati.
(iv) Le protofibrille si avvolgono in cavi come micro fibrille del diametro di 8 nm.
(v) Diverse centinaia di micro fibrille incluse nella matrice proteica amorfa formano una macro fibrilla
(vi) Molte macro fibrille formano insieme una fibra di lana.
(vii) Quando l'a-cheratina è esposta a calore umido e stirata, si converte in β-cheratina.
I legami a idrogeno che stabilizzano la struttura α-elicoidale sono rotti e si ottiene un risultato di fogli piegati a β paralleli.
(2) Citocromo c:
(i) Il citocromo c è una proteina globulare piccola, stabile e colorata.
(ii) L'atomo di ferro singolo nella molecola di citocromo c si alterna tra gli stati di ossidazione di Fe II e Fe III.
(iii) Cyt c ha 104-111 residui di amminoacidi, 35 dei quali sono risultati essere invarianti da specie a specie.
(3) Emoglobina (Fig. 48.11):
(i) È la proteina di trasporto di RBC.
(ii) Il ferro eme è legato a un residuo di istidina su un lato del piano eme.
(iii) Durante l'ossigenazione, il ferro viene ligato ad ossigeno sul lato opposto dell'eme in una tasca sulla superficie della molecola di emoglobina.
(iv) Il ferro eme rimane nello stato di Fe II durante l'ossigenazione e la deossigenazione.
(v) Il tetramero α 2 β 2 si lega con le molecole di 4-ossigeno.
(vi) L'associazione di α, -β, coppia con α 2 -β 2 è più debole che al loro interno.
(4) Immunoglobina G:
(i) È la proteina globulare più importante legata alla molecola anticorpale del sistema immunitario.
(ii) È la proteina del siero che si combina con l'antigene.
(iii) La struttura quaternaria di I g G è composta da 4 catene polipeptidiche due catene "leggere" di circa 215 residui amminoacidici e due sono "catene pesanti" di 500 residui amminoacidici.
(iv) 4 catene sono collegate da ponti disolfuro come modulo 12 domini. (Fig. 48.12).
(v) L'articolazione della molecola a forma di "Y" fornisce flessibilità in modo che i due siti di combinazione, situati in ciascun braccio di "Y", che legano l'antigene, non debbano essere a una distanza fissa.
(vi) Esistono due siti di riconoscimento dell'antigene, si formeranno reti di catene antigene anticorpale quando gli anticorpi reagiscono con antigeni aventi più di un sito riconosciuto dagli anticorpi.
(5) Ribofosfato bisolfato di carbossilasi (RUB1SCO):
(i) È la proteina più importante nelle piante che catalizza la reazione del ribulosio 1, 5, bisfosfato con CO 2 per produrre due molecole di 3 fosfoglicerato nella reazione di fissazione del CO 2 . RUBISCO ha una struttura quaternaria con 8 piccole proteine da 100 amminoacidi e 8 grandi protomeri da 500 amminoacidi.
Il polipeptide all'interno dei nostri corpi è piegato in strutture 3D complesse. La struttura 3D di Iysozyme è stata decifrata nel 1965. È composta da 129 aminoacidi in ordine lineare e uniti da ponti disolfuro per formare la conformazione 3D.
La struttura principale di questo testo è (NH 2 ) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).
Il modello lineare della molecola (Fig. 48.13) è un po 'irregolare. Se le catene laterali vengono rimosse e viene tracciato il percorso della spina dorsale del legame peptidico, alcune regioni della proteina vengono ordinate secondo uno schema ripetitivo. Mostra sia il modello a elica che il foglio a p (Fig. 48.14).
Nella regione a-helix la catena si attorciglia a spirale mentre nella (regione di 3 fogli il polipeptide scorre uno di fianco all'altro. Nella conformazione terziaria ci possono essere solchi, crepacci e protuberanze sulla superficie della proteina dove sono presenti particolari catene laterali di amminoacidi posizionato per formare un sito che lega i ligandi e catalizza le reazioni.
Nelle calmoduline (proteine leganti il calcio) la singola catena è organizzata in due domini, uniti da un solo filamento di catena polipeptidica. I due domini sono molto simili e potrebbero essere originati dalla duplicazione del gene (Fig. 48.15).
La proteina attivante il catabolito (CAP) di E. coli si lega a sequenze specifiche di basi su DNA RNA polimerasi di supporto per legarsi ai suoi promotori e iniziare la trascrizione di lac Operon. Uno dei domini della PAC ha il compito di legare il cAMP e un altro riconosce le sequenze del DNA usando un motivo dell'elica di rotazione dell'elica. Una di queste eliche si inserisce nel solco maggiore del DNA dove può fare interazione specifica con i bordi esposti delle basi.
Forza modellando la forma della proteina:
Legami di idrogeno:
L'idrogeno ha una valenza di uno e forma un legame covalente singolo con un altro atomo. Tuttavia, se quell'atomo è ossigeno, azoto e zolfo, allora può essere un donatore e condividere il suo idrogeno con un secondo ossigeno, azoto e zolfo (l'accettore): il donatore o l'accettore deve essere a una distanza fissa l'uno dall'altro (0, 3 nm distanza), con l'idrogeno su una linea retta tra loro. In un a-elica l'atomo di azoto all'interno del legame peptidico condivide il suo idrogeno con l'ossigeno del legame peptidico quattro davanti a esso nella catena polipeptidica.
Interazione elettrostatica:
Se i residui di aminoacidi positivi o negativi sono sepolti in profondità all'interno di una proteina, dove nessuno dei due può interagire con l'acqua, allora si attrarranno l'un l'altro e sarà molto difficile separarli. Tale legame elettrostatico all'interno di una proteina è chiamato ponte salino.
Gruppi polari come i gruppi ossidrile e ammidico sono dipoli: hanno un eccesso di elettroni su un atomo e un deficit compensativo all'altro. Le cariche parziali dei dipoli saranno attratte da altri dipoli e da ioni completamente caricati.
le forze di van der Wall:
Queste sono interazioni a corto raggio relativamente deboli tra gli atomi. Queste forme sono importanti negli interni delle proteine e nelle membrane e nel legame specifico di un ligando al suo sito di legame.
Interazioni idrofobiche:
Un polipeptide con residui idrofili e idrofobi adotta spontaneamente una configurazione in cui i residui idrofobici non sono esposti all'acqua, sedendosi in un doppio strato lipidico o adottando una forma globulare in cui i residui idrofobici si nascondono nel centro della proteina.
Legami di solfuro:
Le proteine extra cellulari hanno spesso legami disolfuro tra specifici residui di cisteina. Questi tendono a bloccare le molecole nella sua conformazione. Poche proteine contengono legami di disolfuro. Ma questi sono più stabili.
