Legame dell'antigene da parte delle cellule B e delle cellule T | Immunologia umana

Legame dell'antigene da parte delle cellule B e delle cellule T!

Il ripiegamento ripetuto della catena di amminoacidi (come se faceste una palla di filo per far volare un aquilone) forma una molecola proteica. Tale molecola avrà degli epitopi all'interno della molecola così come sulla superficie della molecola (Fig. 6.4).

Le cellule B e le cellule T riconoscono gli epitopi in modi diversi (Fig. 6.4).

io. Le cellule B si legano direttamente all'epitopo di un immunogeno nei fluidi corporei. Le immunoglobuline di superficie (sigs) delle cellule B si legano direttamente all'epitopo sulla superficie di un immunogeno. Il legame dell'epitopo di superficie con sig conduce all'attivazione delle cellule B. Ma la cellula B non può legarsi a un epitopo nell'aspetto interno dell'immunogeno.

ii. Il legame di una cellula T con un epitopo differisce dal legame della cellula B al suo epitopo (Tabella 6.1). La cellula T non si lega direttamente all'epitopo di un immunogeno nel fluido corporeo. Le cellule T hanno bisogno dell'aiuto di un'altra cellula chiamata "cellula presentante l'antigene (APC)" per riconoscere e legarsi all'epitopo. Fagocita APC e degradare la molecola immunogenica in frammenti di peptide breve.

Tabella 6.1: Legame dell'antigene da parte delle cellule B e T

Cellule B

Cellule T

Recettore dell'antigene su cellule B o T

Immunoglobulina di superficie (sig)

Recettore delle cellule T (TCR)

Legame dell'antigene solubile nei fluidi corporei

No

Natura chimica dell'antigene

proteine

Principalmente proteine.

I polisaccaridi

Alcuni lipidi e

lipidi

polisaccaridi sono anche riconosciuti

Requisito delle cellule presentanti l'antigene (APC)

Non richiesto

necessario

Legame di epitopi sulla superficie o interni

Lega solo agli epitopi di superficie

Legare agli epitopi in superficie

aspetto dell'antigene

Così come l'aspetto interno dell'antigene.

Durante la degradazione, si formano frammenti peptidici dalla superficie e dall'aspetto interno della molecola. Questi frammenti vengono quindi presentati come epitopi da APC a cellula T. A causa della degradazione dell'immunogeno all'interno dell'APC, gli epitopi da entrambi gli aspetti superficiali e interni della molecola immunogenica sono formati e presentati da APC. Di conseguenza, le cellule T possono riconoscere gli epitopi dalla superficie e dall'aspetto interno dell'immunogeno.

Figure da 6.4 A a D: Schema che mostra la differenza nel riconoscimento degli epitopi in un antigene da parte delle cellule T e B.

(A) Una molecola antigenica ha epitopi sulla sua superficie (circolare) così come nel suo aspetto interno (triangolo). (B) La superficie Immunoglobulin (slg, recettore di cellule B) sulla membrana delle cellule B si lega direttamente all'epitopo (circolare) sulla superficie della molecola antigenica, con conseguente attivazione delle cellule B. (C e D) Il macrofago inghiotte l'antigene; l'antigene inghiottito viene eliminato dagli enzimi macrofagi in piccoli peptidi antigenici; i piccoli peptidi sono complessati alle molecole MHC di classe II del macrofago; il complesso è espresso sulla superficie del macrofago.

Il complesso peptidico dell'antigene MHC si lega al recettore delle cellule T delle cellule T, determinando l'attivazione delle cellule T. (I dettagli sono in epitopi dalla superficie così come gli aspetti interni dell'antigene sono riconosciuti dalle cellule T. Tuttavia, gli epitopi dall'aspetto interno dell'antigene sono generalmente riconosciuti dalle cellule T.

Le cellule B si legano a immunogeno inalterato (cioè immunogeno non diviso in frammenti peptidici da APC) nei fluidi corporei. Quindi le cellule B non hanno accesso agli epitopi all'interno dell'immunogeno. Di conseguenza, gli epitopi riconosciuti dalle cellule B sono di solito conformazionali e si verificano sulla superficie dell'immunogeno. D'altra parte, (a causa della degradazione dell'immunogeno da parte di APC) gli epitopi riconosciuti dalle cellule T sono denaturati, sequenziali e di solito derivano dall'interno della molecola immunogenica (Fig. 6.4).

Di solito, le cellule T e B innalzano le risposte immunitarie contro epitopi diversi sullo stesso immunogeno. (Ad esempio, quando i topi sono immunizzati con glucogon, gli anticorpi si formano contro gli epitopi nella posizione aminoterminale, mentre le risposte delle cellule T sono indotte contro gli epitopi nella posizione carbossi-terminale). Tuttavia, possono anche verificarsi risposte di cellule T e B contro lo stesso epitopo in un immunogeno.

Un immunogeno può avere uno o più epitopi diversi. Di solito, le cellule B prendono di mira solo uno o pochi di questi epitopi sulla superficie di un immunogeno. Tra i pochi epitopi riconosciuti dalle cellule B, un epitopo può indurre una maggiore quantità di anticorpi con affinità di legame più elevate rispetto agli altri epitopi nello stesso immunogeno. Si dice che un tale epitopo sia un epitopo immunodominante.