Componenti chimici dei ribosomi (1079 parole)

Alcuni dei componenti chimici importanti dei ribosomi sono i seguenti:

I ribosomi sono composti da quantità uguali di rRNA (acido ribosomiale ribonucleico) e proteine, con una piccola percentuale di lipidi e certi ioni metallici come Mg, Ca e Mn. Le proteine ​​e l'RRNA sono i principali costituenti dei ribosomi. La loro proporzione in entrambi i tipi di ribosomi (70S e 80S) è variabile.

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Le proteine ​​ribosomali nelle piccole sottounità sono precedute da un alfabeto 'S' e in grandi sottounità da 'L'. La maggior parte delle proteine ​​ribosomali agisce come enzima che catalizza la sintesi proteica in varie fasi. L'RNA ribosomiale (rRNA) nei ribosomi 70S e 80S è di tre tipi, cioè in 70S questi sono rRNA 23, 16 e 5S e in 80S questi sono rRNA 28S, rRNA 18S e rRNA 5S.

Nel ribosoma 70S, l'RRNA 23S e 5S si trova nelle subunità 50S e l'rRNA 16S si verifica in subunità più piccole, le subunità 30S. Allo stesso modo, l'RRNA 28S e 5S si verificano nella subunità 60S più grande del ribosoma 80S e l'RRNA 18S si trova nella subunità 40S.

Di solito, nei ribosomi 70S, l'RNA è di circa il 65% e nei ribosomi degli 80S è di circa il 45%.

Tutti questi componenti sono classificati come di seguito:

[I] RNA ribosomiale:

L'RNA ribosomiale rappresenta generalmente oltre l'80% dell'RNA totale presente nelle cellule. È rappresentato da un filamento altamente piegato di RNA che può misurare fino a 7000 A in forme estese. Le molecole proteiche sono solitamente attaccate a questo filamento di R-RNA. Circa il 60% dell'R-RNA totale (sia 28S che 18S) presenta una configurazione elicoidale come il DNA, ma la sua composizione di base non è simile a quella di Watson - Crick Model of DNA.

L'rRNA contiene un numero specifico di gruppi metilici. Almeno una porzione di RNA contiene legami idrogeno intramolecolari. Regioni della molecola sotto forma di anelli a forcina che formano due eliche a trefoli. Ovviamente, la configurazione dell'rRNA in soluzione potrebbe non essere la stessa della sua configurazione, dove è associata alla proteina ribosomiale.

L'RNA ribosomico si trova in tre forme: nelle cellule eucariotiche, gli RNA sono più grandi e il 18S si trova nella subunità piccola e 28S e 5S nella subunità più grande. I ribosomi eucariotici hanno anche un RNA extra piccolo, che viene chiamato RNA 5.8S ed è trascritto nel nucleolo come una singola unità insieme a 18S e 28S RNA. L'RNA 5S viene sintetizzato al di fuori del nucleolo.

Mentre nei procarioti tre molecole di RNA sono 16S RNA nella piccola subunità e 23S e 5S nella grande subunità. Le subunità ribosomiali 30S e 50S si associano per formare ribosomi 70S solo quando sono coinvolti nella sintesi proteica. I ribosomi 70S formano spesso gruppi chiamati polisomi.

L'RNA ribosomiale 28S si trova nelle subunità 60S dei ribosomi aventi mol. in peso. di 1, 3 × 10 ⁶ dalton e un altro rRNA 18S si trova nelle subunità 40S aventi mol. in peso. 0.6 × 10 ⁶ dalton. L'rRNA 5S di solito consiste di 12 nucleotidi, quindi una molecola molto piccola.

Nelle cellule eucariotiche, i ribosomi possono essere liberi o attaccati all'ER. Sembra che i ribosomi associati a ER siano attivi nella sintesi proteica, mentre i ribosomi liberi non sono attivi nella sintesi proteica.

[II] Proteine ​​ribosomali:

I contenuti proteici dei ribosomi sono molto complessi e designati come proteine ​​di base. Circa 50 - 55 proteine ​​sono state isolate. Nei ribosomi procariotici, circa 21 proteine ​​si trovano nella subunità 30S più piccola e circa 34 proteine ​​nella subunità 50S più grande. Le proteine ​​sono proteine ​​di base. Tutte le proteine ​​sono diverse ad eccezione di una che è presente in entrambe le subunità.

I ribosomi eucariotici contengono un contenuto più elevato di proteine ​​rispetto ai ribosomi procarioti. Ad esempio, Tsoetal (1958) ha determinato un contenuto proteico del 60% per le particelle di semenzaio di Pea e del 55% per quelle di reticolociti di coniglio (rispetto al 37% di E. coli). Le proteine ​​ribosomali sono piccole (da 7000 a 32.000 dalton in peso molecolare) e sono ricche di aminoacidi basici.

Le proteine ​​ribosomali possono essere dissociate dal ribosoma e queste sono chiamate proteine ​​separate (SP). Le proteine ​​divise sono SP 50 e SP 30. Quando le proteine ​​divise vengono restituite a mezzo contenente nuclei ribosomiali inattivi e incubate a 37 ° C, i ribosomi attivi possono essere ricostituiti. SP 50 e SP 30 possono anche essere ulteriormente frazionati in proteine ​​acide e basiche.

[III] Proteine ​​enzimatiche ribosomiche:

La maggior parte delle proteine ​​ribosomali agisce come enzima e catalizza la sintesi proteica. Le proteine ​​di iniziazione F ₁, F ₂ e F ₃ danno inizio al processo di sintesi proteica, mentre le proteine ​​di trasferimento (fattore G, fattore Ts) aiutano nella traslocazione dei ribosomi rispetto all'mRNA e nel trasferimento dei residui di t-RNA da un sito del ribosoma a l'altro sito.

Un altro enzima peptidil transferasi aiuta nella trasformazione delle catene peptidiche in aminoacil-tRNA. Gli altri fattori di terminazione enzimatici R ₁ e R ₂ aiutano nel rilascio e nella terminazione della catena polipeptidica completata. (Vedi tabella 2).

Come risultato del lavaggio dei ribosomi con NH ₄ CI e sottoposti a cromatografia su colonna, Ochoa e collaboratori (1960) hanno isolato sopra i fattori nella sintesi proteica. Tra questi, tre fattori di iniziazione - lF ₁, 1F ₂ e 1F ₃ - sono liberamente associati alla subunità 30S. Il fattore 1F ₁ è una proteina base con peso molecolare di 9200 dalton.

È coinvolto nel legame di F-met-tRNA. Il fattore IF ₂ è anche una proteina di mol. in peso. 80000 dalton e contiene - gruppi SH che aiutano a legare con GTP. Terzo fattore proteico-1F ₃, non richiede GTP ed è coinvolto nel legame dell'mRNA alle subunità 30S. È una proteina base con peso molecolare di 30.000 dalton. 1F ₃ può anche fungere da fattore di dissociazione per i ribosomi 70S.

Ochoa et al. (1972) hanno ulteriormente riportato i fattori di interferenza (i) nei batteri E. coli. Questi fattori si legano al fattore IF3, cambiano la sua specificità e quindi regolano la traduzione del messaggio genetico all'inizio.

I fattori di allungamento sono essenziali per l'allungamento della catena polipeptidica. Questi sono EFG (chiamato anche fattore G o traslocazione) e fattore EFT. Come descritto in precedenza, il fattore EFG o G è coinvolto nella traslocazione dell'mRNA. In E. coli, consiste in una singola catena polipeptidica avente mol. in peso. di 72.000 dalton. EFG + GTP promuove la traslocazione del peptidil-tRNA recentemente allungato.

Un altro fattore EFT ha due tipi di proteine, vale a dire Tu (temperatura instabile) e Ts (temperatura stabile). Il fattore EFTu + GTP forma complesso con aminoacil-tRNA prima del suo legame con il sito accettore del ribosoma catalizzato dal fattore Ts.

Inoltre, la subunità ribosomiale 50S ha una enzima-peptidil-sintetasi o peptidil transferasi associata alla formazione di legame peptidico. I fattori di terminazione R] e R2 stanno rilasciando proteine ​​che aiutano a liberare la catena polipeptidica.